John C. Kendrew (nacido en 1917) fue galardonado con el Premio Nobel de Química (con Max Perutz) en 1962 por su trabajo en la determinación de las estructuras de las proteínas.
John Cowdery Kendrew nació en Oxford, Inglaterra, el 24 de marzo de 1917, hijo de Wilfred George y Evelyn May Graham (Sandberg) Kendrew. Su padre era climatólogo en la universidad; así, el joven Kendrew se crió en una atmósfera científica muy enriquecida. Se formó como químico físico al ingresar a Cambridge, obteniendo su licenciatura en el Trinity College en la primavera de 1939. Después de graduarse, consideró cambiarse a biología para continuar sus estudios, pero sin una dirección clara, y con el estallido de la Segunda Guerra Mundial se unió a Air Ministerio y trabajó en la aplicación del radar aerotransportado al esfuerzo de guerra y como científico civil para la Royal Air Force. Kendrew trabajó para la RAF hasta 1945, primero en Inglaterra, luego en Medio Oriente y finalmente en el sudeste asiático.
Interés temprano en la química estructural
Fue en el Lejano Oriente donde conoció por primera vez a JD Bernal, el gran químico estructural y más tarde asesor científico de Lord Mountbatten. Irónicamente, Bernal había estado trabajando en Cambridge durante la década de 1930 utilizando difracción de rayos X para determinar la estructura de los cristales. Esto se logra dirigiendo un haz de rayos X sobre un cristal y capturando el patrón de difracción establecido en una placa fotográfica. Bernal estaba en ese momento entusiasmado con la posibilidad de determinar la estructura de las proteínas mediante el uso de rayos X, y convenció a Kendrew de que el campo estaba listo para el cultivo. Así, la mente de Kendrew estaba trabajando en las estructuras cuando, en un viaje militar a California, conoció a Linus Pauling y se enteró de su interés en las estructuras de proteínas y aminoácidos. La influencia combinada de Bernal y Pauling lo persuadió de cambiar de la química a la biología, y con el fin de la guerra regresó a Cambridge para realizar su doctorado.
Trabaja con mioglobina
Max Perutz, un ex alumno de Bernal, ya estaba trabajando en la estructura de la hemoglobina en el Laboratorio Cavendish de Cambridge cuando Kendrew se unió a él en 1946. De Perutz aprendió los elementos de la cristalografía y comenzó su investigación doctoral sobre la proteína mioglobina. Kendrew eligió esta proteína debido a su estrecha relación con la hemoglobina, pero también porque tenía una cuarta parte del tamaño (2,500 átomos por cada 10,000 de hemoglobina). Mientras participaba activamente en esta investigación, y aunque aún no había terminado sus requisitos de doctorado, Kendrew ascendió rápidamente en la jerarquía académica de la posguerra. En 1947 fue nombrado presidente del departamento del Laboratorio de Biología Molecular del Consejo de Investigación Médica, también en el Laboratorio Cavendish bajo la dirección de Sir Lawrence Bragg, pero más tarde en su propio edificio, cargo que ocupó en Cambridge hasta 1975, un período simultáneo a su calidad de miembro de Peterhouse. En 1949 terminó su doctorado, pero continuó trabajando en la estructura de la mioglobina ya que la determinación de su disposición cristalina aún estaba sin resolver.
En 1953 Perutz descubrió una nueva técnica que debía desentrañar el misterio de la proteína. Demostró que unir un solo átomo, como el oro o el mercurio, a una molécula de hemoglobina alteraba ligeramente el patrón de difracción. Mediante una comparación de fotografías de antes y después, fue posible determinar las posiciones de los átomos pesados en el cristal de hemoglobina. Este método, conocido como reemplazo isomórfico, podría resolver potencialmente todo el rompecabezas de la estructura de la hemoglobina. Kendrew lo aplicó a la molécula mioglobina más simple, y en 1957, después de miles de fotografías y mediciones repetidas, logró desentrañar la primera estructura de la proteína. Esta primera imagen estaba bastante borrosa, pero en 1959, después de muchas más fotografías y mediciones, Kendrew y sus colaboradores lograron una resolución muy alta, de modo que la mayoría de los átomos individuales ahora eran "visibles". Con el tiempo, se determinó la ubicación de casi todos los átomos en la molécula, pero en ese momento se demostró que la cadena polipeptídica se enroscaba en forma de espiral, ya descrita teóricamente por Pauling en 1951 y denominada hélice alfa.
Por su trabajo, Perutz y Kendrew recibieron el Premio Nobel de Química de 1962. Kendrew recibió otro reconocimiento por su trabajo en lo que ahora se conoce comúnmente como biología molecular: miembro de la Royal Society en 1960; condecorado caballero soltero y comandante de la Orden del Imperio Británico; y asociado extranjero, Academia Nacional de Ciencias (Estados Unidos). Después de 1959 fue redactor jefe de la Revista de Biología Molecular, y en 1970 dejó Cambridge para ocupar el puesto de director general del Laboratorio Europeo de Biología Molecular en Heidelberg, Alemania, que ocupó hasta 1982.
Otras lecturas
Horace Judson El octavo día de la creación (1979) cuenta la historia de la biología molecular; la Hilo de la vida (1966), de Kendrew, resumen no técnico con fotografías cristalográficas de rayos X. Véase también: "Cómo se inició la biología molecular" en Scientific American, vol. 216, 1967, págs. 141-143; y "Mioglobina y la estructura de las proteínas (dirección Nobel)" en Ciencia, Vol. 139, 1963, págs. 1259-1266; Bioquímica por Lubert Stryer (1988). □